بررسی اثر دنباله سومو بر بیان، حلالیت و فیبریلاسیون آلفاسینوکلئین | ||
| زیست فناوری | ||
| Article 6, Volume 15, Issue 3 - Serial Number 42, 1403, Pages 79-88 PDF (700.89 K) | ||
| Document Type: پژوهشی اصیل | ||
| Authors | ||
| صابره صارمی1; خسرو خواجه* 2; بهاره دبیر منش2; مهدی عیاری2 | ||
| 1تربیت مدرس | ||
| 2دانشگاه تربیت مدرس | ||
| Abstract | ||
| چکیده پروتئین آلفا سینوکلئین اصلیترین عامل شناخته شده در بیماری پارکینسون است. بیان این پروتئین به دلیل خاصیت تجمعی که دارد با چالش همراه است. یکی از این چالشها وجود پروتئین در رسوب باکتری است. مطالعات نشان داده که بیان پروتئینها با برچسبهایی نظیر SUMO باعث افزایش بیان در فاز محلول میشود؛ ازاینرو بیان آلفاسینوکلیئن با این دنباله جهت افزایش پروتئین در فاز محلول بررسی شد. همچنین در این مطالعه سعی بر آن شد که تأثیر دنباله سومو بر فیبریلاسیون آلفاسینوکلئین بررسی شود. در این تحقیق ژن آلفا سینوکلئین با دنباله سومو کلون شد. بیان پروتئین به فرم محلول صورت گرفت. پروتئین توسط ستون نیکل سفارز تخلیص شد و دیالیز انجام شد سپس بررسی فیبریلاسیون توسط نشر فلورسانس تیوفلاوین تی به مدت 72 ساعت انجام شد. مشاهده شد که پروتئین به همراه دنباله سومو میزان بیان بالاتری دارد و 95% از پروتئین در فاز محلول است از طرفی نشان داده شد که دنباله سومو خاصیت مهاری بر روند تشکیل فیبریل آمیلویید در مقایسه با آلفاسینوکلئین بدون دنباله سومو دارد. نتایج بهدستآمده از مطالعات پیشین نشان میداد که اتصال دنباله سومو باعث افزایش بیان و میزان حلالیت پروتئینهای نوترکیب میشود. این مطالعه نشان داد که حضور این دنباله به میزان بیان پروتئین و همچنین حضور پروتئین در فاز محلول کمک کرد. از طرفی مشاهدات آزمایشگاهی نشان داده که این دنباله خاصیت ضد فیبریلاسیونی برای پروتئینهایی با خاصیت آمیلوییدی دارد و در این مطالعه نشان داده شد که اضافهکردن دنباله سومو به پروتئین آلفاسینوکلئین مانع خاصیت تجمعی آن میشود. | ||
| Keywords | ||
| پارکینسون; آلفاسینوکلئین; فیبریل های آمیلوییدی; دنباله سومو | ||
| References | ||
|
| ||
|
Statistics Article View: 197 PDF Download: 89 |
||
| Number of Journals | 45 |
| Number of Issues | 2,160 |
| Number of Articles | 24,571 |
| Article View | 19,761,578 |
| PDF Download | 15,979,891 |