بررسی اثر دنباله هیستیدینی بر دینامیک مولکولی پروتئین TGF-β | ||
| زیست فناوری | ||
| Article 1, Volume 13, Issue 1 - Serial Number 32, 1400, Pages 1-14 PDF (1.8 M) | ||
| Authors | ||
| سید شهریار عرب* 1; رضا حسن ساجدی2; مهرداد بهمنش3; سپیده سپهری4 | ||
| 1استادیار دانشکده علوم زیستی دانشگاه تربیت مدرس | ||
| 2دانشگاه تربیت مدرس | ||
| 3دانشگاه تربیت مدرس- دانشکده علوم زیستی | ||
| 4گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدری | ||
| Abstract | ||
| فاکتور رشد تغییرشکلدهنده بتا (TGF-β) پروتئینهای دایمر پیامرسان هستند. ایزوفرمهای TGF-β (TGF-β1 و β2 و β3) در بسیاری از روندهای سلولی از جمله مهار رشد، بازآرایی بستر خارج سلولی، گسترش بافتی، مهاجرت سلولی، تهاجم و تنظیم ایمنی نقش دارند. برای اهداف تحقیقاتی، TGF-βها با استفاده از سلولهای یوکاریوتی دستکاریشده و یا سیستمهای بیانی باکتریایی تولید میشوند. برای دستیابی به تخلیص کارآمد TGF-β با کروماتوگرافی تمایلی فلزی، سازههایی با دنباله هیستیدینی متصل به دو انتهای آمینی (N-TGFβ) و کربوکسیلی (C-TGFβ) این پروتئین مدلسازی شد و با کمک ابزارهای محاسباتی اثر His-tag بر ساختار TGF-β بررسی گردید. ساختار سه بعدی پروتئینها با استفاده از نرمافزار مدلر ساخته شد و دینامیک مولکولی پروتئینهای مدل شده و TGF-β طبیعی در آب توسط پکیج گرومکس شبیهسازی شد. شبیهسازی دینامیک این پروتئینها نشان داد زمانی که دنباله هیستیدینی به انتهای کربوکسیلی متصل میشود موجب افزایش جنبش اسیدآمینههای TGF-β میگردد و بر روی ساختار پروتئین نیز تاثیر میگذارد. این در حالی است که افزودن His-tag به انتهای آمینی چنین نتایجی را به همراه ندارد. به صورت خلاصه افزودن دنباله به انتهای کربوکسیلی ممکن است منجر به بهمریختگی در ساختار، به خصوص در انتهای کربوکسیلی و حتی از دست رفتن تاخوردگی مناسب TGF-β شود. | ||
| Keywords | ||
| فاکتور رشد تغییرشکل دهنده بتا (TGF-β ); دنباله هیستیدینی; انتهای آمینی; انتهای کربوکسیلی; شبیه سازی دینامیک مولکولی | ||
| References | ||
|
| ||
|
Statistics Article View: 229 PDF Download: 91 |
||
| Number of Journals | 45 |
| Number of Issues | 2,160 |
| Number of Articles | 24,570 |
| Article View | 19,756,477 |
| PDF Download | 15,976,450 |