کلونینگ، بیان و تخلیص دومین BRICHOS حاصل از Bri2 و خاصیت ضد تجمعی آن | ||
| زیست فناوری | ||
| Article 9, Volume 12, Issue 1 - Serial Number 28, 1399, Pages 120-130 PDF (738.46 K) | ||
| Document Type: پژوهشی اصیل | ||
| Authors | ||
| نسرین کاردان1; بهاره دبیرمنش* 2; خسرو خواجه3 | ||
| 1دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، تهران، | ||
| 2استادیار، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، تهران، | ||
| 3استاد، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، تهران، | ||
| Abstract | ||
| رسوب پروتئینها در اثر فرآیند تجمعدر درون یا بیرون سلول ها باعث ایجاد بسیاری از بیماری هایعصبی نظیر آلزایمر، تشنج هانتینگتون یا پارکینسون میشود. بیماری پارکینسون پس از آلزایمر دومین بیماری شایععصبی است که طی آن در اثر تجمع اجسام لوی و تخریب نورون های دوپامین اختلالات حرکتی در بیماران به وجود می آید. پروتئین آلفا سینوکلئین حاوی ۱۴۰ اسید آمینه، اصلی ترین پروتئین شناخته شده در تجمعات اجسام لوی است. طی فرآیند تجمع، مونومرهای پروتئینی آلفا سینوکلئینبصورت الیگومر به هم متصل شده و در نهایت بصورت رشته های آمیلوئیدی در می آیند. تاکنون دارویی برای توقف یا به تاخیر انداختن پیشرفت پارکینسون وجود نداشته اما مطالعات بر مکانیسم مولکولی تشکیل آمیلوئیدها و شناسایی مهار کننده های آن در حال افزایش است. بدین منظور در این تحقیق تاثیر دمین BRICHOSحاصل از BRI2 که می تواند وظایف مختلفی از جمله خاصیت ضد تجمعی داشته باشد بر فرایند تجمع آلفا سینوکلئینبه عنوان پروتئین مدل بررسی گردید. ژن مورد نظر ابتدا بهینه و سنتز گردید و سپس توسط PCRتکثیر گردید. محصول توسط آنزیم های Xho I و Nde1هضم آنزیمی شده و وارد وکتور بیانیpET28a گردید که به باکتری E.Coliترانسفورم شد. در آخر پپتید مورد نظر با کروماتوگرافی نیکل سفارز تخلیص شد. ژن آلفا سینوکلئین نیزبه صورت مجزا بیان و تخلیص گردید. اثر ضد تجمعی دمینBRICHOSبر فیبریلاسیون آلفا سینوکلئین با استفاده از روش فلورسانس تیوفلاوین Tو تکنیک TEMبررسیشد. | ||
| Keywords | ||
| آمیلوئید; بیماری های تخریب کننده اعصاب; BRICHOS; چاپرون; آلفا سینوکلئین | ||
| References | ||
|
| ||
|
Statistics Article View: 194 PDF Download: 108 |
||
| Number of Journals | 45 |
| Number of Issues | 2,171 |
| Number of Articles | 24,674 |
| Article View | 24,436,036 |
| PDF Download | 17,551,291 |