نقش اسیدآمینه‌های هیدروفوب در تشخیص ساختار طبیعی پروتئین | ||
| زیست فناوری | ||
| Article 11, Volume 10, Issue 3 - Serial Number 22, 1398, Pages 433-440 PDF (839.79 K) | ||
| Document Type: پژوهشی اصیل | ||
| Author | ||
| مهدی میرزایی* | ||
| گروه ریاضی کاربردی، دانشکده علوم ریاضی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران | ||
| Abstract | ||
| اهداف: پیش‌بینی ساختار سوم پروتئین‌ها از توالی اسیدآمینه‌ها یکی از مسایل مهم در بیوانفورماتیک ساختاری است. پروتئین‌ها ساختار طبیعی خود را از میان آرایش‌های متعدد فضایی در کسری از ثانیه انتخاب می‌کنند. پارادوکس لوینتال بیان می‌کند جست‌وجوی تصادفی در میان فضای تمام آرایش‌های فضایی ممکن امکان‌پذیر نیست و باید مکانیزمی برای آن وجود داشته باشد.الفبای کمتر از ۲۰ اسیدآمینه در ساختار پروتئین می‌تواند پیچیدگی مساله تاخوردگی پروتئین را تا حدودی کاهش دهد. عموماً فرض می‌شود که ساختار طبیعی در مینیمم انرژی خود شکل میگیرد. بنابراین نیاز به یک تابع انرژی مناسب برای ارزیابی ساختار ضروری است. مواد و روش‌ها: توابع پتانسیل دانش- پایه یکی از انواع توابع انرژی است که از داده‌های ساختار پروتئین‌های شناخته‌شده به دست می‌آید. در این مطالعه یک تابع انرژی دانش- پایه ارایه می‌کنیم و تاثیر اسیدآمینه‌های آلانین، لوسین، ایزولوسین، والین و فنیل‌آلانین در تشخیص ساختار طبیعی را بررسی می‌کنیم. در مدل کاهش‌یافته تنها انرژی بین اسیدآمینه‌های مذکور را در نظر می‌گیریم. یافته‌ها: مدل کاهش‌یافته را با چهار معیار ارزیابی کردیم. نتایج نشان می‌دهد که تفاوت معنی‌داری بین نتایج مدل ۲۰- اسیدآمینه و مدل کاهش‌یافته وجود ندارد. نتیجه‌گیری: این مدل نشان می‌دهد که توان تابع انرژی به‌دست‌آمده حاصل قدرت انرژی میان این پنج اسیدآمینه است و بنابراین برای افزایش قدرت توابع پتانسیل نیازمند نگرش جدیدی هستیم که بتوانیم به نحو موثرتری از اندرکنش تمام اسیدآمینه‌ها در ساختار بهره ببریم. | ||
| Keywords | ||
| ساختار سوم پروتئین; اندرکنش هیدروفوبیک و هیدروفیلیک; تاخوردگی پروتئین; انرژی اتمی | ||
| References | ||
|
| ||
|
Statistics Article View: 550 PDF Download: 247 |
||